El Colágeno en cosmética

17 Ago

¿Qué es el colágeno?

El Colágeno es la proteína natural más abundante en el cuerpo humano. Se encuentra en huesos, cartílagos, piel y tendones.

Es la proteína que en mayor proporción se encuentra presente en la piel y posee propiedades hidrofílicas (capacidad de absorber, almacenar, ceder y rodear de agua los tejidos) generando un óptimo nivel de hidratación, regeneración, tersura, firmeza y constante renovación celular. Motivo por el que adquiere un papel primordial en todos aquellos tratamientos que busquen paliar de manera global los signos de envejecimiento.

Cuando somos jóvenes, nuestro Colágeno conserva su naturaleza y todas sus propiedades inalterables, pero con el paso de los años y con la ayuda de factores como la exposición solar, la genética, los cambios hormonales, el tabaco, el estrés, etc…, el colágeno de la piel se va degradando y sufriendo modificaciones, volviéndose menos absorbente y menos flexible en su funcionamiento. La manifestación externa más visible de esta degradación es la deshidratación de la piel y, en consecuencia, la aparición de las temidas arrugas y líneas de expresión, así como la pérdida de firmeza y luminosidad del rostro. Por ello, en cosmética, una de las preocupaciones más importantes de los investigadores ha sido desde siempre obtener un buen tratamiento a base de colágeno, capaz de ser absorbido por la piel y mantener intactas todas sus propiedades.

Cuanto mas puro y exento de aditivos sea el producto en cuestión, tendrá más calidad, y por tanto se regeneraran con más rapidez los tejidos. De hecho, el colágeno puro se utiliza en muchos institutos de belleza por sus excelentes resultados.

Ya sabemos lo que la cosmética del colágeno nos puede ayudar. Pero ¿Cómo se sintetiza el colágeno? ¿Cómo se forma? ¿Función? ¿Qué tipos de colágeno hay?

Síntesis del colágeno

El colágeno se origina por una proteína precursora (monómero) llamada tropocolágeno que mide alrededor de 300 nanómetros de largo y 1,4 nm de diámetro. El tropocolágeno está formado por tres cadenas polipeptídicas llamadas cadenas alfa (no hélices alfa). Cada cadena α está constituida por un polipéptido, formado por una repetición en tándem de tres aminoácidos siendo muy ricas en prolina o hidroxiprolina y glicina, las cuales son fundamentales en la formación de la superhélice. La hidroxiprolina constituye alrededor de un 10 a 12 % de todos los residuos aminoacídicos del colágeno, dependiendo dicho porcentaje del tipo de colágeno. La forma química más abundante de la hidroxiprolina que forma parte del colágeno es la 4-trans-OH-L-prolina. Cada cadena tiene un peso molecular de alrededor de 100.000 Da.

Gracias a su estructura anular rígida, la prolina estabiliza la conformación helicoidal en cada una de sus cadenas α; La glicina, sin embargo, se sitúa ocupando un lugar cada tres residuos localizándose a lo largo de la región central, debido sin duda a su pequeño tamaño, y favoreciendo al denso empaquetamiento de las tres cadenas α, de configuración levógira, necesario para la formación de la superhélice de colágeno. Las tres cadenas se enrollan y se fijan mediante enlaces transversales para formar una triple hélice dextrógira con una distancia entre las vueltas de 8,6 nanómetros.

La triple hélice se mantiene unida entre sí debido a puentes de hidrógeno, que no afectan a todas las tres cadenas, sino aproximadamente a 2/3 de cada cadena alfa. Además, los tropocolágenos se unen entre sí por medio de enlaces entre algunos aminoácidos, llamados “crosslinkings”. Además poseen unos pocos aminoácidos llamados lisinas, las cuales sufren transformaciones catalizadas por la enzima lisina oxidasa, la cual actúa sobre los residuos N, transformándolos en grupos aldehídos, por lo que la lisina pasa a llamarse alisina, la cual es capaz de reaccionar con otro residuo de lisina mediante una condensación aldólica y deshidratación para dar lugar a un entrecruzamiento que favorece la consolidación de las fibrillas de colágeno. Se piensa que este proceso, que continúa a lo largo de nuestras vidas, acumula entrecruzamientos que hacen que las fibras de colágeno sean cada vez menos elásticas y más quebradizas, por lo que muchos de los signos que asociamos con el envejecimiento son probablemente consecuencia de este proceso.

Formación del colágeno

Cada una de las cadenas polipeptídicas es sintetizada por los ribosomas unidos a la membrana del retículo endoplásmico y luego son traslocadas al lumen del mismo en forma de grandes precursores (procadenas α), presentando aminoácidos adicionales en los extremos amino y carboxilo terminales. En el retículo endoplásmico los residuos de prolina y lisina son hidroxilados para luego algunos ser glucosilados en el aparato de Golgi; parece ser que estas hidroxilaciones son útiles para la formación de puentes de hidrógeno intercatenarios que ayudan a la estabilidad de la superhélice.

Tras su secreción, los propéptidos de las moléculas de procolágeno son degradados mediante proteasas convirtiéndolas en moléculas de tropocolágeno asociándose en el espacio extracelular formando las fibrillas de colágeno.

La formación de fibrillas está dirigida, en parte, por la tendencia de las moléculas de procolágeno a autoensamblarse mediante enlaces covalentes entre los residuos de lisina, formando un empaquetamiento escalonado y periódico de las moléculas de colágeno individuales en la fibrilla.

Función

Las fibras de colágeno forman estructuras que resisten las fuerzas de tracción. Su diámetro en los diferentes tejidos es muy variable y su organización también; en la piel de los mamíferos están organizadas como cestos de mimbre, lo que permite la oposición a las tracciones ejercidas desde múltiples direcciones. En los tendones lo están en haces paralelos que se alinean a lo largo del eje principal de tracción. En el tejido óseo adulto y en la córnea se disponen en láminas delgadas y superpuestas, paralelas entre sí, mientras las fibras forman ángulo recto con las de las capas adyacentes.

Las células interactúan con la matriz extracelular tanto mecánica como químicamente, lo que produce notables efectos sobre la arquitectura tisular. Así, distintas fuerzas actúan sobre las fibrillas de colágeno que se han secretado, ejerciendo tracciones y desplazamientos sobre ellas, lo que provoca su compactación y su estiramiento.

Tipos de colágeno

El colágeno en lugar de ser una proteína única, se considera una familia de moléculas estrechamente relacionadas pero genéticamente distintas. Se describen varios tipos de colágeno:

  • Colágeno tipo I: Se encuentra abundantemente en la dermis, el hueso, el tendón, la dentina y la córnea. Se presenta en fibrillas estriadas de 20 a 100 nm de diámetro, agrupándose para formar fibras colágenas mayores. Sus subunidades mayores están constituidas por cadenas alfa de dos tipos, que difieren ligeramente en su composición de aminoácidos y en su secuencia. A uno de los cuales se designa como cadena alfa1 y al otro, cadena alfa2. Es sintetizado por fibroblastos, condroblastos y osteoblastos. Su función principal es la de resistencia al estiramiento.
  • Colágeno tipo II: Se encuentra sobre todo en el cartílago, pero también se presenta en la córnea embrionaria y en la notocorda, en el núcleo pulposo y en el humor vítreo del ojo. En el cartílago forma fibrillas finas de 10 a 20 nanómetros, pero en otros microambientes puede formar fibrillas más grandes, indistinguibles morfológicamente del colágeno tipo I. Están constituidas por tres cadenas alfa2 de un único tipo. Es sintetizado por el condroblasto. Su función principal es la resistencia a la presión intermitente.
  • Colágeno tipo III: Abunda en el tejido conjuntivo laxo, en las paredes de los vasos sanguíneos, la dermis de la piel y el estroma de varias glándulas. Parece un constituyente importante de las fibras de 50 nanómetros que se han llamado tradicionalmente fibras reticulares. Está constituido por una clase única de cadena alfa3. Es sintetizado por las células del músculo liso, fibroblastos, glía. Su función es la de sostén de los órganos expandibles.
  • Colágeno tipo IV: Es el colágeno que forma la lámina basal que subyace a los epitelios. Es un colágeno que no se polimeriza en fibrillas, sino que forma un fieltro de moléculas orientadas al azar, asociadas a proteoglicanos y con las proteínas estructurales laminina y fibronectina. Es sintetizado por las células epiteliales y endoteliales. Su función principal es la de sostén y filtración.
  • Colágeno tipo V: Presente en la mayoría del tejido intersticial. Se asocia con el tipo I.
  • Colágeno tipo VI: Presente en la mayoría del tejido intersticial. Sirve de anclaje de las células en su entorno. Se asocia con el tipo I.
  • Colágeno tipo VII: Se encuentra en la lámina basal.
  • Colágeno tipo VIII: Presente en algunas células endoteliales.
  • Colágeno tipo IX: Se encuentra en el cartílago articular maduro. Interactúa con el tipo II.
  • Colágeno tipo X: Presente en cartílago hipertrófico y mineralizado.
  • Colágeno tipo XI: Se encuentra en el cartílago. Interactúa con los tipos II y IX.
  • Colágeno tipo XII: Presente en tejidos sometidos a altas tensiones, como los tendones y ligamentos. Interactúa con los tipos I y III.
  • Colágeno tipo XIII: Es ampliamente encontrado como una proteína asociada a la membrana celular. Interactúa con los tipos I y III.

Fuente parcial: wikipedia

Montse García

Marketing y Comunicación integral

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